아미노산
아미노산(Amino acid)은 다음과 같은 특성을 가지고 있습니다:
- 다양성: 총 20개의 종류가 있으며, 각각 α-탄소(α-carbon)을 카이랄 중심(chiral center)으로 Enantiomer를 형성합니다. 이 Enantiomer들은 L-form과 D-form으로 나누어집니다.
- 이온화: 수용액 상에서는 이온화되어 쯔위터 형태를 가집니다. 카복실기에서 양성자를 잃고, 아미노기에서 양성자를 받아 중성에 가까워집니다.
- Ampholyte: 아미노산은 ampholyte로서 작용할 수 있습니다. 산 또는 염기로서 행동할 수 있는 산-염기 특성을 가집니다.
- pI (등전점, Isoelectric point): 아미노산의 pI 값은 net charge가 0이 되는 pH입니다. 이는 아미노산의 산성 기능과 염기성 기능이 균형을 이룰 때의 pH를 나타냅니다. 일반적으로 pI 값은 카복실기의 pKa(pK1)와 아미노기의 pKa(pK2)의 평균값으로 계산됩니다.
※ pI 추가설명
pH와 pKa가 같으면 [A]=[HA]입니다.
즉 pH가 pK1일 때 [COO]=[COOH], pH가 pK2일 때 [NH2]=[NH3] 입니다.
pH가 pI = (pK1+pK2) * 1/2 일때는 아미노산의 net charge가 0입니다.
아미노산 R group 별 특징
1.hydrophobic aa
소수성 R group은 소수성 상호작용을 통해 단백질의 구조를 안정화하거나 접히는데 중요한 역할을 합니다.
| aa | R group |
| Glycine, Gly | -H , 비 카이랄성 |
| Alanine, Ala | R group이 메틸기 |
| Proline, Pro | -CH2-CH2-CH2-NH2(amino group), C3가 amino group에 결합 |
| Valine, Val | C 3개 있음, C1에 메틸기가 두개 결합 |
| Leucine, Leu | C 4개 있음, C2에 메틸기가 두개 결합 |
| IsoLeucine, Ile | C 4개 있음, C1에 메틸기 결합, C2에 메틸기 결합 |
| Methionine, Met | C 3개 있음, C2에 황 결합 그리고 황에 메틸기 결합 |
| Tryptophan, Trp | 방향족 인돌, 5각형, 6각형 고리형태 |
| Phenylalanine, Phe | 알라닌 C1에 페닐 고리 결합 |
2.polar/uncharged aa
비전하 극성 R group은 수소결합을 형성할 수 있습니다. 이들은 단백질의 촉매부위에서 기능적인 역할을 하거나 구조를 안정화할 수 있습니다. 또한 단백질의 PTM, signaling, regulation 등 역할을 합니다.
| aa | R group |
| Serine, Ser | 알라닌 C1에 -OH 결합 |
| Threonine, Thr | 세린 C1에 -CH3 결합 |
| Tyrosine, Tyr | 페닐알라닌 고리에 -OH 결합 |
| Asparagine, Asn | C2에 케톤과 -NH2 결합 |
| Glutamine, Gln | C3에 케톤과 -NH2 결합 |
| Cystein, Cys | 알라닌 C1에 -SH 결합, Disulfide 결합 (S-S) 형성 |
3.positive charged aa
양전하 R group은 전기적 상호작용 예를 들어 DNA, RNA와의 상호작용을 할 수 있습니다. 또한 pH에 따른 효소활성, 신호전달, 단백질 폴딩 기여, 단백질의 핵 이동과 같은 여러 역할에 관여합니다.
| aa | R group |
| Histidine, His | C1에 이미다졸 고리 결합 |
| Lysine, Lys | C4에 -NH3 결합 |
| Arginine, Arg | C3에 구아니딘 결합 |
4.negative charged aa
음전하 R group은 전기적 상호작용 예를 들어 금속이온 등과 상호작용할 수 있습니다. 양전하와 마찬가지로 여러 역할에 관여합니다.
| aa | R group |
| Aspartate, Asp | C1에 카복실기 결합 |
| Glutamate, Glu | C2에 카복실기 결합 |
peptide bond의 특징
펩타이드 결합(Peptide bond)은 아미노산 간에 형성되는 공유 결합입니다. 이 결합은 아미노기(-NH2)와 카복실기(-COOH) 그룹 사이의 반응으로서, 수분 분자 하나를 방출하면서 형성됩니다. 이 과정에서 카복실기의 탄소와 아미노기의 질소가 결합하여 아미드 결합을 형성합니다.
펩타이드 결합의 주요 특징과 관련된 사항은 다음과 같습니다:
- 구성: 펩타이드 결합은 일반적으로 아미노산의 카복실기(COOH)의 탄소와 다음 아미노산의 아미노기(NH2)의 질소가 결합하여 형성됩니다.
- 결합 형성: 아미노산들이 결합할 때, 카복실기에서 하나의 수소 원자와 아미노기에서 하나의 수산화물 원자가 떨어져 나가면서 결합이 이루어집니다.
peptide unit
아미드 결합(amide bond)은 부분적으로 이중 결합의 특성을 가지고 있습니다.
- 이중 결합 특성: 결합 길이가 일반적인 단일 결합보다 짧을 수 있음을 의미합니다. 이는 결합이 더 강하고 안정적이며, 평면적인 형태를 띄는데 기여합니다.
- 결합 구조: 아미드 결합은 평면적인 구조를 가지며, 여섯 개의 원자가 결합 평면상에 배열됩니다. 이는 펩타이드 결합을 형성할 때 두 아미노산 사이의 결합이 평면적인 형태로 존재함을 의미합니다.
- Free rotation의 제한: 일반적으로 아미드 결합은 자유 회전이 일어나지 않는 경향이 있습니다. 이는 결합의 평면적인 구조와 결합에 의해 제한되는 결과입니다. 따라서 인접한 두 펩타이드 결합은 특정한 결합각을 가질 수 있습니다.
- Trans 형태의 선호: 대부분의 펩타이드 결합은 입체 효과로 인해 trans 형태를 선호합니다. 이는 결합이 최적의 거리와 방향을 유지하며 안정성을 높이기 위해 자주 발생하는 현상입니다.
peptdie unit의 구조로 인해 각각의 결합 평면은 rotation하며 결합각을 가집니다.
중심탄소를 기준으로 Cα의 amino group쪽 결합각을 phi (φ) carboxyl group쪽 결합각을 psi (ψ)라고 합니다.
이 각도는 단백질의 2차구조를 나타낼 수 있습니다. 그것을 나타낸 도표가 라마찬드란 도표입니다.